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GPCR介导的信号转导机制的认识对于研发具有非常重要的意义。但是，GPCR的结构具有相当的复杂性，以至于尽管GPCR在1870年代就被发现了，但是对于其结构和工作原理的了解也只是集中于近40多年，并且到目前对于其结构还有很多不清楚的地方。以Brian K. Kobilka和Robert J. Lefkowitz为首的科学家在GPCR的研究中做出了巨大的贡献。为了表彰他们研究成果和长期的努力，2012年诺贝尔化学奖被授予这两位科学家。

NewEast Biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特异性单******的检测方法。该方法基于能够特异性识别GTP结合状态的三聚体G蛋白或者小G蛋白的单******，利用方便快捷的***盒，能够迅速检测出G蛋白是否处于***状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度高等优点以外，还有一个非常吸引人的优势：具有被固定的细胞内的G蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究G蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型***盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，G蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。

在细胞内还存在另一类G蛋白，这类G蛋白具有鸟核苷酸的结合位点，有GTP酶活性，其功能也受鸟核苷酸调节，但与跨膜信息传递似乎没有直接相关。在结构上不同于前述的G蛋白，分子量较小，在20-30kDa之间，不是以α、β、γ三聚体方式存在，而是单体分子，因此被称为小G蛋白（***all G proteins）。如ras表达产物为一种小G蛋白。小G蛋白同ras蛋白具有同源性，同属于ras超家族（ras superfamily）。

G蛋白在信号转导过程中起着分子开关的作用。与GDP（紫色）结合后，G蛋白处于非活性状态。GTP取代GDP后，G蛋白活化并传递信号。G蛋白形式多样，大多数用于信号传递，有些则在诸如蛋白质合成中起重要作用。本文主要介绍异三聚体G蛋白，它由三条不同的链组成，分别为α（棕***）β（蓝色）γ（绿色）。红色部分是α亚基表面的一个环状结构，在信号传递中至关重要。